Pacientes que sofrem de condições inflamatórias crônicas apresentam níveis elevados de produção de espécies reativas de oxigênio (ROS). A produção excessiva de ROS pode acarretar em modificações pós translacionais a proteínas presentes na matriz extracelular (ECM). O colágeno é a principal proteína constituinte do corpo humano, correspondendo a 30% do total das proteínas no corpo, exercendo funções como sustentação, elasticidade e ponto de ancoragem para células em diversos tecidos. No sistema cardiovascular, o colágeno, além de sua função estrutural, age também como um importante agonista plaquetário. Condições inflamatórias que afetam o sistema cardiovascular como a hipertensão e a aterosclerose podem favorecer a produção de ROS; entre eles o peróxido de hidrogênio (H₂O₂), um importante ROS que é capaz de se ligar ao colágeno alterando sua estrutura e impactando suas funções. Por isso, este trabalho tem como objetivo estudar os efeitos da oxidação na estrutura do colágeno e na forma como ele interage com as plaquetas. Para isso, o colágeno foi oxidado usando várias proporções molares entre colágeno e H₂O₂ durante 12h (overnight). Os experimentos realizados com colágeno oxidado (razão molar 1:150 entre colágeno e H₂O₂) mostram que a proteína oxidada causa um aumento na agregação plaquetária, enquanto altera a resposta das plaquetas a diferentes antagonistas, com o ácido acetilsalicílico (ASA), o inibidor da SRC Dasatinib e Inibidor da FAK 14 apresentando uma menor inibição em plaquetas estimuladas com colágeno oxidado, enquanto o inibidor de CD36 Sulfosuccinimidil Oleato (SSO) apresentou uma maior inibição em plaquetas que receberam o mesmo estímulo. Estes resultados, com a exceção do Dasatinib, foram observados em agregação por turbidimetria e em placas de 96 poços. Análises cromatográficas apontam que o colágeno oxidado também causa uma maior síntese de Tromboxano em plaquetas, enquanto análises de Western Blotting mostram uma maior fosforilação das proteínas SRC, importantes sinalizadoras na via do GPVI, principal receptor plaquetário de colágeno. Análises estruturais realizadas por meio de SDS PAGE mostram que alta a concentração de H₂O₂ (1:5.000 colágeno : H₂O₂) causa degradação espontânea do colágeno, enquanto não impacta significativamente sua degradação enzimática por tripsina. Análises utilizando a probe fluorescente DCFDA apontam que após o período de 12h, o colágeno oxidado não apresenta níveis significativos de ROS, enquanto plaquetas estimuladas por este colágeno tem uma maior liberação destas moléculas. Conclui-se que a oxidação do colágeno pode ser um mecanismo fisiopatológico ligado a condições inflamatórias crônicas observadas em pacientes acometidos por doenças cardiovasculares, com uma resposta plaquetária exacerbada podendo contribuir para eventos trombóticos nestes pacientes.